在高尔基体加工后，蛋白质被分类送往溶酶体、颗粒和质膜等不同的目的地。其中，溶酶体蛋白具有独特的定位标签，即修饰的糖链。经典的溶酶体定位标签是甘露糖6-磷酸（M6P），这需要蛋白质具备特定序列，经过内质网和高尔基体的连续加工修饰生成。
这些带有M6P标签的蛋白被甘露糖受体（MPR）识别并结合。MPR分为两种类型：CD-MPR和CI-MPR，它们都参与到溶酶体蛋白的运输过程中。除此之外，还有一些蛋白通过非M6P-MPR依赖的途径靶向到溶酶体，例如溶酶体整合膜蛋白（LIMP-II）负责运输溶酶体β-葡萄糖脑苷脂酶，以及Sortilin能够转运降压素等其他蛋白。
在高尔基体反式网络（TGN），带有M6P修饰的蛋白与其他蛋白分别与MPR、Sortilin或LIMP-II结合，然后被包裹进带有网格蛋白的囊泡或运输载体中，被带到内体。内体的酸性环境使这些蛋白与它们的受体解离，然后保留在管腔中。其中，MPR和Sortilin可以通过逆行运输囊泡返回到TGN，而LIMP-II则成为溶酶体限制性膜的组成部分。
还有一些MPR能从TGN逃逸到质膜，将带有M6P的分子从细胞外传递到内体，最终进入溶酶体。TGN作为高尔基体向外运输蛋白的总枢纽，在这里蛋白形成胞吐小泡，与质膜融合后将其释放到细胞外。但需要注意的是，蛋白运输的途径十分复杂，存在多条分支，定位标签也并非唯一。
在蛋白的经典加工成熟过程中，需要经历内质网核心糖化和高尔基体末端糖化等修饰步骤。其中，新生肽链主要通过信号肽引导进入内质网，这是一种伴随翻译的易位过程。还有一些特殊的进入内质网的方式，属于翻译后易位。例如，胞质的Hsp70 ATPases可以将新生的蛋白维持在去折叠的易位状态，通过Sec62等形成的复进入内质网。还有一种称为GET途径的方式，是C端锚定膜蛋白嵌入膜中的一种途径，适用于约5％的整合膜蛋白。
在细胞中，Sgt2、Get4和Get5形成亚复，将C端锚定蛋白底物加载到靶向因子Get3上。Get3进一步引导这些蛋白穿过ER膜，最终到达膜上的Get1 / Get2复合物。在细胞的蛋白质管理上还有其他途径涉及蛋白的异常等问题需要进一步的研究与探索。如品牌产品示范：Genetics研究表明了蛋白的生物合成及其在早期途径中的运输过程；Ye的研究则揭示了哺乳动物细胞中蛋白质稳态的调节机制；Brandizzi等人则对ER-高尔基界面的结构和它们在膜交通控制中的作用进行了深入研究。这些研究为我们提供了更深入的了解和认识蛋白质的生命过程及其管理的复杂性。
